Lactoglobulina, el arma secreta de Rudoplh

Se lo he dicho muchas veces. Hay momentos en la vida en los que hay que mojarse. O eres partidario de Manolete o lo eres de Belmonte. O de la Pantoja o de la Jurado. O del Barça o de lo otros. Pues bien, hoy es uno de esos días en que hay que decidirse. O eres de Papá Noel o de los Reyes Magos. ¿Qué es esto de recibir regalos de los dos? Un servidor, como buen bioquímico que soy, lo tengo claro. Yo soy de Papá Noel… pero no por Santa Claus, que me cae mucho peor que Baltasar, sino porque sus renos tienen un arma que no tienen los camellos: la proteína lactoglobulina. En la siguiente imagen les muestro la estructura tridimensional de esta proteína gracias al Protein Data Bank, que la ha tuneado de forma que parezca la cabeza de un reno…y tiene su explicación.

Estructura tridimensional de lactoglobulina de reno "tuneada"

Estructura tridimensional de lactoglobulina de reno “tuneada”

¿Saben ustedes lo que es el Protein Data Bank (PDB)? Les cuento. El Banco de Datos de Proteínas, fundado en 1971 por los doctores Edgar Meyer y Walter Hamilton del Brookhaven National Laboratory, es una base de datos que contiene la estructura tridimensional de gran cantidad de proteínas y ácidos nucleicos. Estos datos, generalmente obtenidos mediante cristalografía de rayos X o resonancia magnética nuclear, son enviados por biólogos y bioquímicos de todo el mundo al PDB pudiendo ser usados libremente. Gracias a que la estructura de las moléculas presentes en el PDB es de dominio público, muchos grupos de investigación del ámbito de la bioquímica, la biotecnología, la biología, la química y muchas más disciplinas científicas pueden realizar sus trabajos de investigación.

15274661-rudolph-reindeer-red-nose-santa-claus-hatPues bien, tal y como se puede ver en este enlace, la única proteína que se puede encontrar actualmente en el PDB procedente del reno es la beta lactoglobulina (también conocida por Rudolph-proteín en honor a “la reno preferida” de Papá Noel), una molécula que se encuentra presente en el suero de la leche de reno (y de muchos otros mamíferos) pero que no se encuentra en la leche humana. En el trabajo “Reindeer b-lactoglobulin crystal structure with pseudo-body-centred noncrystallographic symmetry” publicado en la revista científica Acta Crystallographica un grupo de investigadores finlandeses y suecos publicaron por primera vez su estructura cristalizada.

La beta lactoglobulina pertenece a las lipocalinas, una gran familia de proteínas cuya molécula más representativa es la lactoglobulina bovina. Esta proteína hidrosoluble del suero de la leche de vaca, que tiene una alta estabilidad a los pHs ácidos presentes en el estómago, fue purificada y cristalizada por primera vez en el año 1934 presentando 162 residuos. En el trabajo publicado en Acta Crystallographica se ha demostrado que la beta lactoglobulina presente en la leche de reno, una proteína de 18 kilodaton de masa atómica, es muy similar a la de vaca tal y como se ve en la siguiente imagen.

Diferencias estructurales entre lactoglobulina de reno y de vaca.

Diferencias estructurales entre lactoglobulina de reno y de vaca.

A pesar de esta similitud los investigadores escandinavos han detectado importantes diferencias respecto a la de la leche de vaca. Concretamente existen modificaciones en nueve residuos de su cadena aminoacídica situados en la parte de la proteína que se expone al medio externo. Por ello la distribución de la carga superficial de la proteína de la leche de reno es diferente que la detectada en la leche de vaca. A pesar de que estructuralmente estas diferencias son mínimas, el hecho de que la carga superficial varíe tiene gran incidencia en aspectos fundamentales como la solubilidad de la lactoglobulina. De hecho la procedente de reno es menos soluble que la de vaca.

Vale, perfecto, ya sabemos la estructura cristalográfica de la beta lactoglobulina de la leche de reno, pero… ¿Y para qué sirve esta proteína? Veamos.

Manualidades Laura 005Las lipocalinas poseen una amplísima actividad biológica pero su función aún no está nada clara. Si bien muchas de sus actividades dependen de su capacidad de unir ligandos lipófilos como el retinol o el ácido palmítico, otras tantas se relacionan con su acción sobre los receptores y la formación de complejos multiproteicos. Además, la beta-lactoglobulina es una excelente fuente de aminoácidos de cadena ramificada y aminoácidos esenciales lo que ayuda a prevenir la degradación del glucógeno muscular y la reposición de glucógeno. Por último, esta proteína del suero de la leche de muchos mamíferos estimula la fijación de vitaminas liposolubles aumentando su biodisponibilidad… pero ahora viene lo más importante.

En los rumiantes, como es el caso de los renos de Papa Noel, diferentes estudios han demostrado que beta lactoglobulina sirve como proteína transportadora de diversas moléculas, preferentemente ácidos grasos… y esta es la clave de que los bioquímicos sintamos devoción por Santa Claus: sus renos poseen una proteína que es capaz de TRANSPORTAR muchos más regalos que los Reyes Magos ya que la leche de los camellos NO posee esta proteína trasportadora.

Leche de camella

Leche de camella

Efectivamente, la leche de camella no contiene beta-lactoglobulina lo que le impide transportar determinadas moléculas… y regalos. Sin embargo, la ausencia de esta proteína sirve para incorporar la leche de camella a determinadas dietas especiales. ¿Por qué? Porque esta proteína es capa de desarrollar alergias en determinadas personas y el consumo de leche de camella evita reacciones alérgicas asociadas a esta molécula. ¿Esto significa que esta proteína sea peligrosa? En absoluto. Anteriormente les he mostrado como la beta-lactoglobulina presenta un gran valor biológico pero, para personas con alergia diagnosticada (importante matiz ya que hay mucha gente que se cree alérgica sin serlo), es una alternativa a la leche de vaca en determinados paises.

En definitiva, aunque siempre he sentido una admiración especial por Baltasar desde que a los 6 años lo vi en el salón de mi casa (no quiero risas porque les prometo que es cierto), los bioquímicos no tenemos ninguna duda. La mejor opción para que nos llenen la casa de sorpresas el día de Navidad es Rudolph, “la” reno de Papá Noel cuya proteína trasportadora de regalos hace milagros.

Eso sí, si después de leer todo lo que les he contado hoy todavía tienen dudas entre renos y camellos les recomiendo que vean este maravilloso documental científico en el que mi gran amigo Rubén Lijó les habla de las sorprendentes características biológicas que esconden renos y camellos.

No hay duda…los renos son siempre la mejor opción. Por mi parte nada más, desearles unas felices fiestas y reiterarles mi más sentido agradecimiento por el continuo apoyo que día a día ustedes dan a este blog. GRACIAS.

Jose

* Puedes ayudarme a difundir este post en MNM pinchando en este enlace. GRACIAS.

Fuente: “Reindeer b-lactoglobulin crystal structure with pseudo-body-centred non crystallographic symmetry” Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 2006 Nov;62(Pt 11):1369-74.

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9 respuestas a Lactoglobulina, el arma secreta de Rudoplh

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  2. Rubén dijo:

    ¡Ahora sí que me deja comentar! Muchísimas gracias por este post, Jose. Me encantó ver esta nueva perspectiva sobre renos y camellos. ¡Un abrazote!

  3. perlita1 dijo:

    Entretenida forma de aprender. Gracias por este post, y también prefiero a los renos.

  4. ZORIONAL TA URTE BERRI ON!
    Pero, ¿será el 2015 el año propicio para una beca pos doctoral en España a pesar de tener 49 años?

  5. Pingback: Lo Mejor de la Semana (21-31 de diciembre) | Hablando de Ciencia | Artículos

  6. jsequeiros dijo:

    Es una temática siempre interesante, leer sobre ciencia, sigan publicando más artículos.

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